Растительный белок ведет себя подобно приону

Ученые обнаружили белок растительного происхождения, свойства которого напоминают прионы – белки с аномальной структурой, способные заставлять белки в клетках организма превращаться в себе подобные. Прионы известны как источники смертельных заболеваний нервной системы, таких как губчатая энцефалопатия крупного рогатого скота («коровье бешенство»), болезнь Крейтцфельдта – Якоба, фатальная семейная бессонница, болезнь куру, скрейпи и другие.

Особенность строения прионов заключается в их третичной структуре, то есть форме, которую принимает, сворачиваясь в клубок, молекулярная цепочка. Обычно там, где цепочки «нормальных» белков принимают форму правозакрученной спирали, в которой аминогруппы соединены водородной связью с карбонильными группами, в прионах молекула образует так называемые бета-слои. При встрече с белками организма прионы способны запускать их перестройку в бета-слои.

Исследователи во главе с Сьюзан Линдквист (Susan Lindquist) из Института медико-биологических исследований Уайтхеда в Кембридже, штат Массачусетс, установили, что белок популярного лабораторного растения арабидопсиса (резуховидка Таля, Arabidopsis thaliana), который контролирует время цветения, при экспрессии его гена дрожжами сворачивается, подобно прионам, в третичную структуру аномальной формы.

Данный белок носит название Luminidependens (LD), он участвует в реагировании на солнечный цвет, что связано с началом цветения арабидопсиса. Ученые встроили ген этого белка в клетки дрожжей, и они начали вырабатывать белок LD, но третичная структура его теперь отличалась от обычной. Более того, подобно другим известным прионам, дрожжевой LD оказался способен инициировать перестройку белковых молекул вокруг себя, вызывая эффект домино. При делении дрожжевых клеток дочерние клетки сохраняют свойства, то есть тоже вырабатывают аномальный белок.

Линдквист говорит, что полных доказательств наличия прионов в растениях пока нет. Ее исследования касались только выработки различных белков дрожжевыми клетками с целью исследовать прионы. Для окончательного доказательства предстоит найти аномальный белок LD в растительных организмах и подтвердить его прионные свойства.

Почему белок LD так себя ведет, неясно. Если самые известные прионы представляют смертельную угрозу для животных и человека, то для дрожжей, как показывают опыты Сьюзан Линдквист, они могут обеспечивать эволюционное преимущество, помогая переносить суровые условия среды. По ее предположению, это может оказаться верным и для растений. Она ссылается на исследование, проведенное на мухах дрозофилах, у которых, как было показано, наращивание прион-подобных белков помогает создавать или стабилизировать долгосрочную память, благодаря долгоживущим кластерам белков на синапсах. Механизмы памяти нужны и растениям, например, для них важна информация о состоянии окружающей среды. Многие растения не начинают цвести, если не прошло нескольких недель с пониженной температурой воздуха. Линдквист и ее коллеги полагают, что если белок LD действительно действует в растениях, как прион, то он может обеспечивать запоминание температуры окружающего воздуха за счет накопления белковых кластеров.

Результаты исследования опубликованы в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences.