Группа ученых из Национального института рака и Национального института сердца, легких и крови (США) под руководством Фрэнсиса Коллинза представила сделанное электронным микроскопом изображение молекулы вещества, реагирующего с белком-мишенью, сделанное с рекордным разрешением. Оно может соперничать и изображениями, выполненными при помощи рентгеновской кристаллографии, которая считалась непревзойденным по точности методом отображения структуры белков.
Ученые применили криоэлектронную микроскопию, в которой исследуемый образец в виде тонкой пленки замораживается при температуре жидкого азота. Ранее этот метод давал разрешение лишь 0,5 нанометров или более, уступая в точности рентгеновской кристаллографии и ядерному магнитному резонансу, которые обеспечивают разрешение менее 0,2 нанометров. Теперь же улучшенные генераторы пучка электронов и детекторы, а также усовершенствованное программное обеспечение для анализа изображений поставили криоэлектронную микроскопию наравне с лидерами.
Ранее в этом году две группы исследователей превзошли рубеж разрешения 0,3 нанометра, получив изображения радикалов аминокислот двух белков. Но некоторые детали все-таки оставались нечеткими. В новом исследовании изучалась структура белка β-галактозидазы. Ученые использовали около 40 000 отдельных изображений, чтобы получить окончательный вид структуры молекулы. В результате они достигли разрешения в 0,22 нанометра. Этого недостаточного, чтобы увидеть отдельные атомы, но хватает для изображения молекул воды, которые связываются с белком. Прогресс в криоэлектронной микроскопии, считают авторы исследования, позволит выявить структуры многих белков, которые ранее были недоступны для изучения.
